Académie royale de Médecine de Belgique

|

Rapport sur les deux notes présentées à l'Académie par M. Claude Liébecq et intitulées : Recherches sur la pseudohémoglobine. - II. Remarques concernant la préparation de la pseudohémoglobine de Barkan.

III. Spectres d'absorption de la pseudohémoglobine et de divers pseudohémochromogènes.

M. M. Florkin, Rapporteur.

            Les deux notes présentées par M. Liébecq font suite à un mémoire du même auteur intitulé : Propriétés spectrographiques de la pseudohémoglobine de Barkan (Arch. Intern. de Physiol., 1943, LII, 104-116).

            L’intérêt de l’étude biochimique de la pseudohémoglobine vient surtout de ce qu’on peut actuellement la considérer, après les travaux de Lemberg et de Barkan, comme un des stades intermédiaires de la transformation physiologique de l’hémoglobine en pigment biliaire. La pseudohémoglobine diffère de l’hémoglobine par l’ouverture du noyau tétrapyrrolique et le départ d’un des groupements méthènes. La pseudohémoglobine est donc en somme constituée par un corps de la famille des pigments biliaires, uni à de la globine. Barkan a préparé in vitro, à partir de l’hémoglobine, un pigment vert qu’il considère comme étant de la pseudohémoglobine. Sa méthode est la suivante : à 10 cm3 de globules rouges de bœuf lavés 2 ou 3 fois au NaCl à 9‰, il ajoute après avoir laqué par addition de 115 cm3 d’eau distillée, 100 cm3 de KCN à 5%, puis, en agitant 25 cm3 de peroxyde d’hydrogène à 3%. Après une vingtaine de minutes, la solution est franchement verte : c’est la « solution de pseudohémoglobine selon Barkan ». Dans son mémoire précédent, M. Liébecq a fait une étude spectrographique de cette solution et a montré qu’elle est impure : elle contient encore de l’hémoglobine. L’auteur a aussi, par l’analyse des spectres, précisé les caractéristiques de la pseudohémoglobine elle-même. Elle ne présente dans l’ultra-violet que la bande banale des protéines au voisinage de 270 mμ et n’a qu’une bande dans le visible. Cette bande est à 610 mμ pour la pseudohémoglobine réduite, à 590 mμ pour la pseudohémoglobine et à 620 mμ pour la pseudocarboxyhémoglobine. De plus, l’auteur conclut que le produit obtenu par le procédé de Barkan est en grande partie dénaturé dans sa portion protéinique.

            La première des deux notes que l’auteur présente à l’Académie est intitulée : Recherches sur la pseudohémoglobine. II. Remarques concernant la préparation de la pseudohémoglobine de Barkan. Il y montre que la pseudohémoglobine préparée par la technique de Barkan est en partie transformée secondairement et décolorée par oxydation trop poussée. L’auteur montre qu’on peut éviter cette transformation en employant moins d’eau oxygénée et qu’on augmente le rendement de la réaction en diminuant la quantité de cyanure. Il montre aussi qu’en maintenant la réaction au pH 7, on obtient la pseudohémoglobine non dénaturée. On doit réserver le nom de pseudohémoglobine au produit de l’oxydation couplée de l’hémoglobine et de cyanure en milieu neutre, dans les conditions précisées par l’auteur, et appeler pseudohémochromogène de globine dénaturée le produit obtenu en milieu alcalin quand il est à l’état réduit et pseudocathémoglobine quand il est à l’état oxydé. L’auteur montre aussi que la cyanmethémoglobine et la carboxyhémoglobine ne sont pas transformées en pseudohémoglobine.

            Dans l’autre note, intitulée : Recherches sur la pseudohémoglobine. III. Spectres d’absorption de la pseudohémoglobine et de divers pseudohémochromogènes, on trouve une étude des spectres de différents dérivés de la pseudohémoglobine (pseuspectres de différents dérivés de la pseudohémoglobine (pseudo-dohémoglobine, pseudomethémoglobine, pseudocarboxyhémoglobine, pseudocathémoglobine, pseudohémochromogène de globine dénaturée, pseudocarboxyhémochromogène de globine dénaturée, pseudoparahématines, pseudohémochromogènes et pseudocarboxyhémochromogènes de pyridine, d’hydrazine et d’hydroxylamine).

            Les deux notes présentées par M. Liébecq constituent une intéressante contribution à l’étude de substances qui présentent un intérêt considérable pour l’interprétation du phénomène physiologique si important que constitue la dégradation de l’hémoglobine. Votre Commission propose de les imprimer dans le Bulletin de l’Académie et d’adresser à l’auteur les remerciements de la Compagnie.

            Ces propositions sont adoptées.

            Séance du 26 juin 1943.