Académie royale de Médecine de Belgique

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Résumé Jean Dubuisson

(Séance du  26 septembre 1998)

LE RÔLE DES PROTÉINES CHAPERONS DANS L’ASSEMBLAGE DES PROTÉINES D’ENVELOPPE DU VIRUS DE L’HÉPATITE C  

par J. DUBUISSON (Institut Pasteur de Lille), invité.

La formation de l’enveloppe virale est une étape importante dans la morphogenèse des virus enveloppés.  Nos travaux sur l’étude de la formation de l’enveloppe du virus de l’hépatite C (VHC) nous indiquent que les chaperons du réticulum endoplasmique (RE) jouent un rôle important dans l’assemblage des protéines d’enveloppe de ce virus (E1 et E2).  Nous avons montré que ces dernières interagissent avec les chaperons BiP, calréticuline et calnexine.  Cependant, seule la calnexine est impliquée dans l’assemblage productif du complexe E1E2, les deux autres chaperons interagissent avec des formes mal repliées de E1 et E2.  Le repliement des glycoprotéines du VHC passe par la formation de complexes intermédiaires impliquant E1, E2 et la calnexine, et conduit à la formation d’un hétérodimère non covalent.  Lorsque les glycoprotéines E1 et E2 ont atteint leur stade final de repliement, le complexe E1E2 natif se détache de la calnexine mais ne quitte pas le RE.     

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